​B-La maturation et l'adressage des protéines

​

1-une acquisition de la structure 3D des protéines spontanée mais parfois imparfaite

​

poly de figures p8,

-Lire la première moitié, comprendre la problématique d du reploiment avant la fin de la traduction et le danger de l'adrégation des protéines hydrophobes en surface

fiche de révision :

-Repasser en violet les chaines polypeptidiques en cours de reploiement vers la forme native au fond de l'entonnoir de l'autoreploiement, et en rouge la bosse dans l'entonnoir (minimum énergétique loca)l, et l'Ea nécessaire pour en sortir (comme il faudrait de l'énergie pour faire sortir de l'eau coincée d'un entonnoir bosselé).

poly de cours

-Lire
 

​

2-Un repliement facilité par des protéines chaperonnes

​

poly de cours

-Lire

poly de figures p8,

-Lire la fin de la page

-Comprendre l'action des petites chaperonnes monomériques et des chaperonnines,

fiche de révision :

-à côté deu Ea précédent, rajouter une flèche et écrire  "chaperonne liant les parties hydrophobes des protéines ou chaperonines oligomériques refoldant les protéines mal reployées".

​

3-un adressage des polypeptides permettant leur routage vers les compartiments cibles

​

a-certains polypeptides présentent des séquences signal (=code postal) permettant leur routage vers les compartiments cibles

​

poly de cours :

-Lire

poly de figures p9, doc du haut :

-Trouver dans le tableau la séquence signal adressant les protéines vers le noyau (le code postal "noyau"), reconnaitre les aa chargés +, les colorier en violet et écrire + à côté (lys+ arg+)

-Comprendre l'objectif de l'expérience de mutagénèse dirigée et l'interprétation des résultats visibles en microscopie à fluorescencence (les ronds fluos sont des noyaux sur la photo A)

-Observer l'image de MET à gauche et la translocation nucléaire (de gauche à droite) via les complexes de pores nucléaires reconnaissant le peptide signal.

-Comprendre qu'une protéine nucléaire subit des translocations répétées à chaque mitose et que le peptide signal "noyau" n'est pas clivé.

-Observer le peptide signal d'adressage aux mitochondries dans le tableau en haut, il est en Nt.

-Observer le schéma du bas de page expliquant la translocation des protéines mitochondriales à codage nucléaire par le complexe TIM/TOM (Translocase de l'Outer Membrane + Translocase de l'Inner Membrane, terme hors programme), observer que le peptide signal Nterm est clivé dans la matrice mitochondriale par une peptidase (maturation par clivage protéolytique)

fiche de révision schéma du panorama des synthèses déjà colorier à droite

-observer comment j'ai schématisé TIM/TOM en le nommant chaperonnes, rejouter le terme translocase

-Ne pas oublier que d'autres protéines mitochondriales sont codées par des gènes mitochondriaux  : repasser  en rouge le gène nmitochondrial en cours de transcription, en vert l'ARNm qui est traduit en chaine polypeptidique par les ribosomes 70S de type bactériens de la matrices mitochondriale, repasser en violet la protéine mitochondriale codée par des gènes mitochondriaux.

​

 

b-les polypeptides destinés aux compartiments à simple membrane intervenant dans le flux de membranes

​

a-transfert du ribosome et du polypeptide en cours d'élongation à la surface du REG par la SRP

​

poly de figures page 10

-Repasser l'ADN en rouge qui est transcrit (1) en ARNr,t et m en vert. exportés (2) dans le cytosol, charger un acide aminé violet sur un ARNt (3) pour former un aminoacyl ~ARNt, utilisé pour la traduction (4).

-Noter qu'ensuite 2 choix  se présentent :

   . à gauche : car des protéines cytosoliques ou des compartiments à enveloppe :  le ribosome traduit tout, la protéine s'autoreplie, si elle a un peptide signal de translocation dans le noyau, elle y est transloquée, c'est le cas des protéines ribosomiales (repasser en violet) qui s'associent dans le nucléole aux ARNr pour former les petites et grosses sous unités qui ressortent ensuite du noyau.

    .à droite : dans le cas des protéines destinées aux compartiments intervenant dans les flux de membrane : Les 5 à 10 premiers aa Nterm sont hydrophobes et constituent un peptide signal (colorier en orange les aa avec une croix, surligner le terme séquence signal en orange) qui recrute une Particule de Reconnaissance du Signal (SRP) ce qui arrête la traduction et transloque tout le complexe à la surface du REG où se trouve le récepteur de la SRP. Le peptide signal hydrophobe Nt constitue aussi un signal de début de translocation dans le REG : la chaine polypeptidique en cours de traduction est donc transloquée progressivement dans la lumière du REG : la translocation est COtraductionnelle.

Si aucun signal de fin de translocation n'est présent, toute la chaine polypeptidique défile dans le canal de translocation (="translocon" oui, pour de vrai!) et se retrouve dans la lumière du REG.

-Noter que le peptide signal hydrophobe est clivé par une signal peptidase de RE, qu'une pont-di-silfure isomérase a rajouté une liaison covalente entre deux cystéines, et qu'une glycosyl-transférase a transféré un arbre glucidique depuis un lipide membranaire vers un acide amine à fonction alcool ou amide par liaison O-glycosidique ou N-glycosidique.

-Comprendre que les ribosomes du REG sont donc en fait des ribosomes cytosoliques qui ont été aménés sur la membrane du REG par le SRP, et colorier en jaune la lumière du REG dans l'électronographie du bas (ne pas se tromber, colorier les compartiemnt sans ribosomes : les boules noires sont du côté du cytosol)

​

poly de cours:

-Lire le a

​

b-translocation active (need ATP), cotraductionnelle et polypeptide en cours d'élongation vers la lumière du REG

​

poly de cours:

-Lire le b

-Observer dans le doc joint (icone panthère noire ! allons-y carrément, c'est toujours mieux qu'un pokémon :) la succession des signaux de début de translocation (vert) et de fin de translocation (rouge) qui seront les futures hélices alpha transmembranaires des protéines à une (schéma du haut) ou à plusieurs (schéma du bas) hélices alpha transmembranaires.