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Chapitre 5 Biosynthèses cellulaires, ex de la synthèse des protéines

                        (traduction + reploiement + maturation + routage)

Basket Ball.jpg

Lundi

6 avril

2020

8h-45h : Phase de brouillon pour l'épreuve A "qu'est-ce qu'un gène" (prochaine épreuve = A sur les 5 chapitres de  génétique, on s'entraine)

 -Cliquer sur l'icône prends-ta-plume pour découvrir le sujet et ses limites, imprimer ce sujet car nous allons travailler dessus toute la semaine.

-Faire la phase brouillon : ranger ses idées en 45 minutes dans un plan détaillé (au moins 12 titres hiérarchisés avec parties (I, II) + sous-parties (A, B...) voire sous-sous-parties (1, 2...) avec des titres ayant du sens à l'anglo-saxone

(attention depuis cette année les copies sont scannées et apparemment il faut écrire en noir ou bleu et seuls les soulignement des titres parties doivent être en couleur, dixit PJ Godard

8h45-9h15 : Etude de doc analyse de mutants (icône crayon marron)

9h30-11h cours Chapitre 5

Se munir du triplex habituel : poly de cours + poly de figures + fiche de révision

Introduction

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-Lire et comprendre que :

               -le I sera un panorama de l'ensemble des voies de biosynthèse et qu'on y reverra les compartiments de synthèse des cellules eucaryotes (Golgi, REG, REL, Noyau )

                                                                                                                                                          et les interconversions (une fois de plus, mais un peu de biochne fait pas de mal...)

           -le II concernera la synthèse des protéines (attention synthèse des protéines n'est pas synonyme de traduction ! En effet synthèse des protéines = traduction + reploiement + maturation + routage => Attention la colle "la synthèse des protéines" est différente de la colle "la traduction"

​

I-La cellule réalise tout un panel de biosynthèses

​

A-Obtention des monomères de base

​

1-Par interconversion

​

Fiche de révision en haut à droite : partie tout en haut

Mettre les couleurs habituelles:

-Encadrer en rose la famille des GLUCIDES, revoir la structure des deux oses les plus simples (trioses) : Glycéraldéhyde (aldose) et Dihydroxyacétone (cétose)

Revoir la formule d'un hexose (glucose) obtenu pas aldolisation (2 trioses => 1 hexose)

Revoir la voie centrale ancestrale du métabolisme : GLYCOLYSE aboutissant au pyruvate (pas de couleur, c'est une molécule carrefour permettant de passer d'une famille à l'autre mais n'appartenant à aucune d'entre elles), se rappeler que c'est un acide alpha-cétonique en C3 (formule à savoir), ACoA qui est oxydée dans le cycle de KREBS en CO2.

Se rappeler que la voie permettant le passage du pyruvage en glucose se nomme NEOGLUCOGENESE.

Se rappeler que le pyru-Encadrer en orange la famille des LIPIDES, revoir qu'au ss ce qont des esters ou amides d'acides gras (triglycérides de réserves, ou phosphoglycérolipides membranaires)

Revoir que le glycérol est obtenu par réduction de la fonction carbonyle(C=O) en C2 du DHA, en fonction hydroxyle (OH) (rappel degré d'oxydation croissante : alcane, alcool, aldéhyde, acide)

Revoir que les acides gras ont un nombre paire de C et qu'ils sont interconvertis en radical acide en C2 (CH3-COOH =acide acétique) fixé sur une Coenzyme A : Acétyl-CoA

-Encadrer en violet la famille des PROTIDES, revoir la formule des N-acides aminés naturels (NH2 à gauche dans la projection de Fisher)

Revoir qu'on passe de l'alanine (R=-CH3) au pyruvate par desamination oxydative.

Remarquer qu'on peut passer d'autres aa (à radical différent de CH3) à d'autres corps alpha-cétoniques du cycle de Krebs (que nous n'avons pas encore vus) .

-Encadrer en rouge (ADN) et vert (ARN) la famille des NUCLEOTIDES et ACIDES NUCLEIQUES , revoir leur biochimie (O à midi car ribofuranose, b.a. liée au C1', cheminée non oubliée et P en C5'.

L'ose vient directement de la famille des GLUCIDES, la base azotée est obenue par des molécules carrefours du cycle de Krebs (hors programme).

​

Ces interconversions biochimiques constituent le minimum syndical, le niveau maternelle de la bioch !

Pour le niveau supérieur, n'aie pas peur, et joue à "où est Charlie" en recherchant les molécules "carrefours" pyruvate et Acétyl-Coenzyme A dans la métabolic map proposée (Le "rond point" Krebs est au centre de la Map, la glycolyse à 9h). 

Notez sous le rond point du cycle de Krebs, a présence du cycle de l'Urée, et tout en bas les dérivés stéroïdesl

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ou est charlie.jpg

​2-Par recyclage

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-Lire le paragraphe du cours

​

​-Fiche de révision sous le 1-interconversion, noter le 2 recyclage

-Coloriez en violet la protéine obsolete (ne servant plus) ou mal repliée qui passe à travers du tonneau représentant le protéasome qui qui se fait découper en petits peptides et en aa qui rejoignent, avec ceux issus d'interconversions,  le "pool" des aa libres du cyosol.

-Notez que ces aa sont ensuite assemblés en chaines polypeptidiques par les ribosomes 80S du cytosol (coloriez en vert l'ARNm horizontal qui est traduit en chaine polypeptidique.

-Notez que la chaine polypeptidique s'autoreplie dans le cytosol dans le cas d'une protéine cytosolique (ou nucléaire, comme l'ARN pol ou les histones, elle gagnera le noyau par les pores nucléaires)

-Notez que les protéines mitochondriales seront pour certaines transloquées par des chaperones vers la matrice mitochondriale (protéines mito à gènes nucléaires).

-Notez que les protéines sécrétées (j'ai ai dessiné 2 dans la lumière du REG) et membranaires (j'en ai dessiné 2 comportant chacune 3 hélices alpha transmembranaires incrustées dans la mb du REG) sont  traduites par les ribosomes de la membrane du REG.

-Comprendre que la diminution de quantité d'une protéine (sur un western blot par exemple) peut être due à une diminution de synthèse ou à une dégradation.

​

-Regarder FACULTATIVEMENT le doc hors programme sur le protéasome (icone  bulle bleue facultative)

B-Biosynthèse de routage de différentes biomolécules​

 

1-Mise en évidence par pulse chase

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Poly de figure p 2 :

-Revoir les expériences historiques du Pulse chase à la leucine* tritiée de Palades sur la cellule acineuse du pancréas exocrine (Prix Nobel de médecine en 1974), et la mesure spécifique de la radioactivité (graphiques en dessous) qui a permis de montrer que le passage des protéines d'un compartiment à l'autre (par ex du REG au Golgi) se faisait par des vésicules et non en passant pas le cytosol (car absence de pic dans le cytosol à 10' : la radioactivité du cytosol est constante et faible et correspond aux protéines destinée à rester dans la cellule).

-Comprendre qu'en faisant un pulse chase  avec de l'acétate * (base conjuguée de l'acide acétique : CH3-COO-, précurseur de lipides (au milieu à droite), on suit le devenir des lipides néosynthétisés : le tableau nous montre que ce sont des ag libres qui sont d'abord formés puis diminuent durant la chase au profit des  autres lipides (poolaires = glycérophospholipides) ou di puis triglycérides.

-Comprendre qu'en prenant des oses * on suit le devenir des glucides néosynthétisés (MET : golgi *  en bas à gauche de l'électronographie, puis  au centre de l'image : exocytose des glycoprotéines membranaires avec mise en place du glycocalyx. Graphique associé de la mesure spécifique de fraction : radioactivité du Golgi progresse transitoirement  à 30 min puis diminue au profit de la mb plasmique (en dehors de cela, l'aspect des courbes est complexe et hors programme).

​

2-Les protéines sont synthétisées par les ribosomes libres du cytosol ou par ceux du REG

​

3-Les acides nucléiques sont synthétisés dans le noyau

​

Fiche de révision  dans le noyau (pour plus de clarté je vous ai remis le panorama des biosynthèses en fin de paragraphe, l'image s'ouvre dans un pop-up, elle est en couleurs)

-Colorier en rouge l'ADN s'ouvrant au niveau de 2 yeux de réplication d'un chromosome linéaire, et les brins fils néosynthétisés par réplication semi-conservative (REPL° BIOSYNTHESE ADN)

-Colorier en vert l'ARN transcrit au niveau d'une bulle de transcription sur l'ADN (TRANSCRIPTION BIOSYNTHESE ARN), noter que l'ARN gagne le cytosol par les pores nucléaires.

​​

4-Les glucides sont synthétisés dans le Golgi

​

Fiche de révision  dans le Golgi

-Colorier en violet les protéines de la lumière et de la membrane de la vésicule de transition entre REG et Golgi

-Colorier en rose les arbres glucidiques qui se fixent aux glycoprotéines de la lumière golgienne et aux glycoprotéines transmembranaires golgienne.

-Noter dans la partie gauche du saccule golgien, que ces mêmes arbres glucidiques peuvent former des polymères glucidiques (pectines ou GAG par ex) dans la lumière du golgi ou se fixer sur les lipides pour former des glycolipides cette membrane.

-Suivre et colorier du même code couleur les molécules des vésicules d'exocytose et leur exocytose constitutive à 18h permettant la synthèse des constituants de la MEC (pectines et GAG, glucides polyanioniques des mucus, glycoprotéines des MEC : fibronectine, protéoglycanes) et le recyclage de la membrane plasmique et de son glycocalyx.

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5-Les lipides membranaires dans le REL

Fiche de révision  dans le REL

-Repasser en orange la membrane lipidique du REL et la membrane (et pas la lumière!) de la vésicule de transition vide située dessous (le trait de la fiche de révision est plus foncé là où il faut du orange...)

-repasser en orange la membrane du saccule golgien qui en est issue, celle de la vésicule d'exocytose en enfin celle de la membrane plasmique au niveau du recyclage de la mb)

panorama_des_biosynthèses_auré.jpg

C-Le cas des molécules fibreuses de la MEC

​

Fiche de révision tant qu'on y est on se finit le schéma du panorama avec les constituants fibreux des MEC en bas à gauche

-Repasser en rose les microfibrilles (= câbles multifil de polymères de cellobiose soudés à la liison H interchaine) de cellulose et en violet la cellulosynthase membranaire catalysant leur synthèse.

-Repasser en violet la microfibrille de collagène (cable multifil de triples hélices de collagène autoassemblées par interaction hydrophobe et soudées à la liaison covalente)

 

1-les microfibrilles de collagène synthétisées par les fibroblastes ne s'autoassemblent qu'à l'exocytose.

​

-se réentrainer à dessiner une triple hélice dextre en coloriant une prochaine (GXY)n violette et en laissant les 2 autres blanches.

-Revoir  RSF collagène résistant à l'étirement (chaptre 1 membrane et environnement cellulaire) : se rappeler que G (plus petit aa) est au centre de la triple helice et la maitient par de liaisons H intra-triple hélice, et que les OH des Y la maintiennent par des laisons H extratriple hélice (Scorbut = déficit de vitC et d'hydroxylation des prolines)

-Notez l'hydroxylation des prolines (OH) et l'apparition des hydoxyprolines notées Y sur le schéma de triple hélice.

-Noter que les prochaines de collagène possèdent des propeptides qui dépassent de la "tresse" en Nt et Ct et dont l'encombrement, s'il permet l'assemblage de 3 prochaines en une triple hélice empêche l'autoassemblage par interaction hydrophobe des triples hélices en une microfibrille dans le fibroblaste.

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2-Les microfibrilles de cellulose synthétisées par les cellulosynthases membranaires des cellules végétales

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-Revoir RSF µF de cellulose résistantes à l'étirement (fiche de révision en bas à droite)

-Comprendre comment le déplacement de la cellulose sur les rails de µT permet de guider l'orientation des microfibrilles de cellulose dans la paroi végétale.

-Comprendre l'aspect thermodynamique de la synthèse de cellulose, comprendre que l'UDP ~ glucose est un précurseur activé de la synthèse de cellulose.

-Se rappeler qu'un couplage énergétique nécessite 2 élements : somme des DG + point commun

-Comprendre que la réaction en 2 étapes permet d'avoir le point commun UDP~glucose à la synthèse de cellulose et l'hydrolyse de l'UTP

​

Ophrys Marie.JPG

Mardi

7 avril

2020

8h-8h30 : Faire l'introduction et la conclusion de l'épreuve A d'entrainement "Qu'est-ce qu'un gène" (cf  lundi 6 avril icone "prends-ta-plume)

​

8h30-11h : suite du cours

II-la biosynthèse des protéines

 

Fiche de révision :à gauche : biosynthèse des protéines =  4 étapes : 1-TRADUCTION 2-REPLOIMENT 3-MATURATION 4-ROUTAGE, lles surligner en vert  les titres correspondent aux ABCD du plan)

 

A-La traduction d'un ARNm en un polypeptide s'effectue de Nt en Ct

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1-la synthèse des protéines : une polymérisation des aa nécessitant enzyme et énergie.

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a-La réaction chimique catalysée : une condensation par amidification

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poly de cours :

-Compléter : ... Amide = Amine + acide, ; hydrolyse

fiche de révision

-Compléter,  revoir, connaitre la mise en place de la liaison peptidique (plane, rectangulaire, polaire) par une condensation de type amidification

-Remarquer qu'on oriente la chaine polypeptidique de N en Ct (aa1 = aa Nterm car premier traduit par le ribosome)

 

b-aspect énergétique et nécessité d'un couplage avec une réaction exergonique

​

faire le TD (icone crayon marron : le faire dans sa tête en faisant défiler le diaporama pour revoir la biochimie)

poly de cours :

-Compléter : ...  5 kJ/mol, 35kJ/mol, ester, estérification, (DrG'° = -35kJ/mol), (-30 et -30)

fiche de révision : revoir structure aminoacyl ~ ARNt en trèfle, colorier la liaison ester riche en énergie en rouge, l'ARNt en vert clair en vérifiant l'orientation, l'ARNm en vert foncé, l'aa en violet

​

c-l'ARNr enzyme (= ribozyme) Pepdidyl-transférase de la grosse sous unité ribosomiale utilise l'énergie de la liaison ester entre aan et ARNt pour transférer le peptidyl (aa1-n) sur l'aa n+1

​

regarder l'image ci-dessous

Lire le cours

Fiche de révision : colorier le peptidyl (aa1 à aan+1) en violet), ARNm, ARNt, ARNr peptidyltransférase de la grosse sous unité qui entraine la réaction notée 2 = TRANSPEPTIDATION

transfert de peptidyl.jpg

​2-selon une information contenue dans la séquence de l'ARNm

​

a-elle nécessite un décodage grâce à un dictionnaire (code génétique) et des outils (ARNt)

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a-le code génétique

​

Attention: Ne pas confondre CODE GENETIQUE (tableau de correspondance codon-aa) et INFORMATION GENETIQUE (=génome)

-Comprendre les 3 propriétés du code génétiques : universel, non ambigu, redondant

-Observer que des codon spécifiant des aa de propriétés proches sont codées par des codons de séquence proche (donc situés dans des cases proches : aa apolaires en orange, polaires non chargés,n chargés +, chargé-)) ce qui limite le nb de mutation délétères.

-Trouver les 3 codons stop et le codon START AUG codant pour la méthionine

 

 

b-les adaptateurs entre codons et aa : ARNt et amino-acyl ~ARNt transférases

 

​Revoir les RSF des ARNt : monobrin avec séquences autocomplémentaires ==> strII en trèfle et III en L ménageant 2 sites de fix° diametralement opposés

                                                boucle de l'anticodon s'hybridant avec le codon de l'ARNm

                                               fixant l'aa avec une liaison ester riche en énergie

                                               gestion des codons synonymes par base hésitante en 5' de l'anticodon grâce à 2 mécanismes : haute flexibilité de la boucle de l'anticodon + bases modifiées

code génétique.jpg

​b-une usine de traduction fidèle : le ribosome

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Poly de cours :

-Lire les 7 premières lignes

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​Poly de figure page 6 en haut : Reconnaissance de polysomes = polyribosomes

-Colorier sur l'électronographie l'ARNm, la chaine polypeptidique en cours de traduction, indiquer la une flèche le sens de la traduction  de la droite (chaines polypeptidiques très courtes qui viennent de commencer à être assemblées) vers la gauche (colliers de perles plus longs), les deux sous-unités du ribosome

Boites de légendes : chaines polypeptidiques, ribosome, ARNm, sens de la TRADUCTION.

​

Poly de cours :

-Lire la composition de chaque sous unité

​

Fiche de révision A-la TRADUCTION ==> et d'une usine de traduction fidèle

-Ecrire A pour le site de droite à amino-acyl ~ÃRNt, et P pour le site de gauche à peptidyl ~ARNt, et noter qu'il n'y a pas de nucléodide entre les deux (fidélité de la traduction malgré un code génétique non ponctué, expliquant un code génétique non chevauchant.

​

c-Scénario de la traduction

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a-initiation

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​Poly de figure page 6 en bas

Fiche de révision : A-la TRADUCTION ==> et d'une usine de traduction fidèle

-A-INITIATION (START): initiation : comprendre que c'est là qu'est calé le cadre de lecture (fidélité de la traduction)

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b-élongation

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​Poly de figure page 7 :

-Comprendre la signification des 3 étapes successives : accomodation , transpeptidation, translocation (dommage que je ne puisse vous les mimer!)

Fiche de révision : A-la TRADUCTION ==> et d'une usine de traduction fidèle

-B-ELONGATION  en 3 étapes 1-acommodation (fidélité de la traduction) 2 transpeptidation (par la peptidyl-transférase) 3 translocation

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c-terminaison

​

​Poly de figure page 7 en bas :

-Comprendre

Fiche de révision : A-la TRADUCTION ==> et d'une usine de traduction fidèle

-C-TERMINAISON (STOP) et Releasing Factor modifiant l'activité de l'ARN28S (=peptidyl-transférase) l'aménant à transpectider sur H2O ce qui hydrolyse la liaison entre l'aan et l'ARNtn

​

Remarque : je n'avais pas la place de refaire tous les schémas de traduction sur la fiche de révision. Pour une colle "la traduction" il en faudrait plus d'un, mais  pour une colle "la synthèse des protéines", si vous arrivez à caler toutes les légendes des étapes (ini, elong, termi) et sous étapes (acc+, transpept°, transloc°) cela suffit ssi vous avez évidemment des schémas d'un autre type (bioch liaison peptidique, décodage ARNt, et ensuite tous les schémas de maturation et adressage qui sont dessous.

​

-S'interroger sur le colle "la coopération fonctionnelle des ARN"

-Lire les 2 vidéos de traduction (niveau lycée+ pour la video 1 , niveau postbac pour l video 2)

Coccolitho Laurent.jpg

Les figures (clic pop-up) de folie de Laurent Géray qui fait tout à l'ordinateur... (un malade !, mais trop beau !) 

(j'ai viré le site E (pour exit) du ribosome de mon cours pour me concentrer sur les site A et P

figure 1 : ACCOMODATION (DECODAGE pour Laurent),                                figure 2 : TRANSPEPTIDATION,                                                  figure 3 : TRANSLOCATION

traduction 1.jpg
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Ophrys Marie.JPG

  Jeudi

9 avril

  2020

8h-8h30 : Faire les schémas de mitose et de meiose d'une cellule de génotype (A//a; B//b) en plaçant les allèles pour illustrer l'épreuve A "qu'est-ce qu'un gène"? dont la CORRECTION DETAILLE s'obtient en cliquant sur  l'icône "prends-ta-plume" de lundi

8h30-11h : suite du cours

​B-La maturation et l'adressage des protéines

​

1-une acquisition de la structure 3D des protéines spontanée mais parfois imparfaite

​

poly de figures p8,

-Lire la première moitié, comprendre la problématique d du reploiment avant la fin de la traduction et le danger de l'adrégation des protéines hydrophobes en surface

fiche de révision :

-Repasser en violet les chaines polypeptidiques en cours de reploiement vers la forme native au fond de l'entonnoir de l'autoreploiement, et en rouge la bosse dans l'entonnoir (minimum énergétique loca)l, et l'Ea nécessaire pour en sortir (comme il faudrait de l'énergie pour faire sortir de l'eau coincée d'un entonnoir bosselé).

poly de cours

-Lire
 

​

2-Un repliement facilité par des protéines chaperonnes

​

poly de cours

-Lire

poly de figures p8,

-Lire la fin de la page

-Comprendre l'action des petites chaperonnes monomériques et des chaperonnines,

fiche de révision :

-à côté deu Ea précédent, rajouter une flèche et écrire  "chaperonne liant les parties hydrophobes des protéines ou chaperonines oligomériques refoldant les protéines mal reployées".

​

3-un adressage des polypeptides permettant leur routage vers les compartiments cibles

​

a-certains polypeptides présentent des séquences signal (=code postal) permettant leur routage vers les compartiments cibles

​

poly de cours :

-Lire

poly de figures p9, doc du haut :

-Trouver dans le tableau la séquence signal adressant les protéines vers le noyau (le code postal "noyau"), reconnaitre les aa chargés +, les colorier en violet et écrire + à côté (lys+ arg+)

-Comprendre l'objectif de l'expérience de mutagénèse dirigée et l'interprétation des résultats visibles en microscopie à fluorescencence (les ronds fluos sont des noyaux sur la photo A)

-Observer l'image de MET à gauche et la translocation nucléaire (de gauche à droite) via les complexes de pores nucléaires reconnaissant le peptide signal.

-Comprendre qu'une protéine nucléaire subit des translocations répétées à chaque mitose et que le peptide signal "noyau" n'est pas clivé.

-Observer le peptide signal d'adressage aux mitochondries dans le tableau en haut, il est en Nt.

-Observer le schéma du bas de page expliquant la translocation des protéines mitochondriales à codage nucléaire par le complexe TIM/TOM (Translocase de l'Outer Membrane + Translocase de l'Inner Membrane, terme hors programme), observer que le peptide signal Nterm est clivé dans la matrice mitochondriale par une peptidase (maturation par clivage protéolytique)

fiche de révision schéma du panorama des synthèses déjà colorier à droite

-observer comment j'ai schématisé TIM/TOM en le nommant chaperonnes, rejouter le terme translocase

-Ne pas oublier que d'autres protéines mitochondriales sont codées par des gènes mitochondriaux  : repasser  en rouge le gène nmitochondrial en cours de transcription, en vert l'ARNm qui est traduit en chaine polypeptidique par les ribosomes 70S de type bactériens de la matrices mitochondriale, repasser en violet la protéine mitochondriale codée par des gènes mitochondriaux.

​

 

b-les polypeptides destinés aux compartiments à simple membrane intervenant dans le flux de membranes

​

a-transfert du ribosome et du polypeptide en cours d'élongation à la surface du REG par la SRP

​

poly de figures page 10

-Repasser l'ADN en rouge qui est transcrit (1) en ARNr,t et m en vert. exportés (2) dans le cytosol, charger un acide aminé violet sur un ARNt (3) pour former un aminoacyl ~ARNt, utilisé pour la traduction (4).

-Noter qu'ensuite 2 choix  se présentent :

   . à gauche : car des protéines cytosoliques ou des compartiments à enveloppe :  le ribosome traduit tout, la protéine s'autoreplie, si elle a un peptide signal de translocation dans le noyau, elle y est transloquée, c'est le cas des protéines ribosomiales (repasser en violet) qui s'associent dans le nucléole aux ARNr pour former les petites et grosses sous unités qui ressortent ensuite du noyau.

    .à droite : dans le cas des protéines destinées aux compartiments intervenant dans les flux de membrane : Les 5 à 10 premiers aa Nterm sont hydrophobes et constituent un peptide signal (colorier en orange les aa avec une croix, surligner le terme séquence signal en orange) qui recrute une Particule de Reconnaissance du Signal (SRP) ce qui arrête la traduction et transloque tout le complexe à la surface du REG où se trouve le récepteur de la SRP. Le peptide signal hydrophobe Nt constitue aussi un signal de début de translocation dans le REG : la chaine polypeptidique en cours de traduction est donc transloquée progressivement dans la lumière du REG : la translocation est COtraductionnelle.

Si aucun signal de fin de translocation n'est présent, toute la chaine polypeptidique défile dans le canal de translocation (="translocon" oui, pour de vrai!) et se retrouve dans la lumière du REG.

-Noter que le peptide signal hydrophobe est clivé par une signal peptidase de RE, qu'une pont-di-silfure isomérase a rajouté une liaison covalente entre deux cystéines, et qu'une glycosyl-transférase a transféré un arbre glucidique depuis un lipide membranaire vers un acide amine à fonction alcool ou amide par liaison O-glycosidique ou N-glycosidique.

-Comprendre que les ribosomes du REG sont donc en fait des ribosomes cytosoliques qui ont été aménés sur la membrane du REG par le SRP, et colorier en jaune la lumière du REG dans l'électronographie du bas (ne pas se tromber, colorier les compartiemnt sans ribosomes : les boules noires sont du côté du cytosol)

​

poly de cours:

-Lire le a

​

b-translocation active (need ATP), cotraductionnelle et polypeptide en cours d'élongation vers la lumière du REG

​

poly de cours:

-Lire le b

-Observer dans le doc joint (icone panthère noire ! allons-y carrément, c'est toujours mieux qu'un pokémon :) la succession des signaux de début de translocation (vert) et de fin de translocation (rouge) qui seront les futures hélices alpha transmembranaires des protéines à une (schéma du haut) ou à plusieurs (schéma du bas) hélices alpha transmembranaires.

panthere noire2.jpg

g-la maturation des polypeptides dans le REG et dans le Golgi

​

poly de cours:

-Lire le g

​

fiche de révision C-adressage et maturation (par clivage protéolytique + ponts di S + glycosylation)-

-Mettre les couleurs habituelles sur le Dessin de mon collègue D. Breton, surligner les 3 étapes de maturation sur le schéma de D.Breton (ou rajouter la légende)

-ponts di S : à côté de pont diS (et au dessus du schéma de l'O-glycosylation sur sérin) schématiser leur mise en place par oxydation des cystéines (et leur destruction par des agents réducteurs)r

-glycosylation : comprendre qu'elle est complexe grâce au schéma tout en bas au milieu à colorier en partant d'en bas : 

     .REG : un arbre glucidique à 14 résidus fixé par une liaison riche en énergie (symbolisée par ~) à un phospholipide membranaire à 2 ag est transféré en bloc par la Glycosyl Transférase (GT) de la membrane du REL sur une asparagine par une liaison N glycosidique.

     .Golgi :maturation progressive de l'arbre par élagage de branches ou rajout de branche dans les citernes CIS (du côté du RE), médianes, ou TRANS (vers le mb pl) golgiennes (en détail page 11 poly de figures en bas à droite). + O-glycosylation sur sérine par condensation du OH de la sérine avec le OH du C1 anomérique du glucose qui est donc rendu inerte (savoir schématiser la O-glycosylation sur sérine à droite du coeur dans la fiche de revision, en revanche le détail des glycosylations dans REG et golgi n'est pas à savoir représenter en dessous du coeur )

-clivage protéolytique : exemple du clivage du peptide signal par la signal peptidase (rajouter la légende sur le schéma de D. Breton) dans le RE

ponts di S.jpg

​d-le tri (=routage) du polypeptide est réalisé au niveau des saccules TRANS-golgiens

 

-poly de figure p11 à gauche

-Comprendre grâce à l'électronographie que :

    .les citernes CIS du golgi se forment par autofusion de vésicules provenant du RE (et que du coup, il arrive en continu de nouvelles assiettes en bas de la pile)

    .les citernes CIS deviennent donc les citernes du golgi médian peu après (et il semble donc que la charge(ici des protéines sécrétées marquées) soit transférée de saccule en saccules 

    .les citernes TRANS s'autoscellent en vésicules qui deviendront des vésicules d'exocytose par exemple.

-Comprendre grâce au schéma en bas à gauche que le Golgi est une tour de contrôle (ou un centre de tri qui lit les codes postaux d'adressage)

     .Observer les 2 flèches de légendes : par défaut (pas d'adresse sur l'enveloppe) ou peptide signal (adressage progressif (13 = Bouches du Rhone puis 001 = Marseille 1er)

     .Rajouter tout en haut le premier signal (5-10 aa hydrophobe en Nterm) qui a permis d'arriver dans le RE

      .Comprendre que si aucun autre peptide signal ne vient compléter l'adresse, la protéine est membranaire ou sécrétée et subit par défaut une exocytose constitutive.

      .Comprendre que les protéines maintenues dans le REG (comme la signal peptidase par ex) doivent avoir un second peptide signal de rétention dans le REG (ou le golgi)

       .Observer que pour que la protéine soit adressée au lysosome ou aux vésicules de sécrétion déclenchée, elle doit avoir un peptide signal, reconnu par une V snare qui la "target" vers son compartiment cible.

 

Visionner le génial film de Harvard "The inner life of the cell", et lire ce qu'on y observe dans le doc word accessible grâce à l'icône panthere noire ! (c'est d'la bombe, bébé!)

panthere noire2.jpg

Faire le TD de la dernière page du poly de figures (icone crayon marron)

Imprimer et lire l'étude de documents sur l'inactivation du chromosome X que vous trouverez en cliquant sur le Chatte Calico

Répondre sur feuille blanche à chacune des questions (sauf la dernière qui sera à rendre pour la rentrée)

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Vacances !

Pour le lundi de la rentrée:

Maitriser parfaitement ses 5 chapitres de génétique pour l'épreuve A de gnétique de la semaine du 4 mai

Entrainement à l'épreuve A :

Faire Intro + plan détaillé + conclusion de l'épreuve A "le Chromosome eucaryote au cours du cycle cellulaire"

-Intitulé exact du sujet dans l'icone "prends-ta-plume"

-modalité de rendu de DM : lundi de la rentrée : en main propres dans le meilleur des cas, dans le dropbox SVT-DM dans le pire

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Pour le lundi de la rentrée:

Me rendre le schéma bilan de l'étude de doc sur l'inactivation du chromosome X que vous trouverez en cliquant sur le Chatte Calico

Si on est encore confinés, me le rendre dans SVT-colles ....

Visionner durant les vacances la conférence de Gouyon "Sommes-nous le produit de nos gènes"  (cliquer sur l'icone caméra puis cliquer sur la video de la première conf qui date de plus de 10 ans mais qui explique très bien qu'un individu = 1 génome + 1 épigénome + 1 environnement).

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IMPORTANT

Les questions du type : "quelle est la part des gènes dans l'intelligence ?" et tourtout les réponses des généticiens (ex 50/50), sont généralement incomprises du grand public.

Si on s'interroge sur la part de l'électricité et du filament dans le fait qu'un ampoule soit allumée, on comprend que 50/50 ne signifie pas qu'on obtient une moitié d'éclairement avec seulement l'un des deux ! De même, il n'existe donc pas d'intelligence sans gène ou sans environnement.

Les généticiens étudient les VARIATIONS de l'intelligence et montrent que 50% d'entre elles sont dues à des VARIATIONS dans les génomes et 50% à des VARIATIONS dans les environnements. C'est interessant dans la mesure où l'on peut agir, et changer les ampoules pour 50% des lampes qui n'éclairent pas ou remettre le disjoncteur pour les autres.

Si on recherche les facteurs de risques de l'obésité on retrouve que des individus porteurs de certains allèles ont des facteurs de prédispôsition (comme ceux porteurs d'un microbiote appauvri, ou d'un épigénome particulier...), mais dans l'environnement du siècle dernier (où la consommation de sucre était 10 fois moindre que celle d'aujourd'hui) ces porteurs d'allèles n'étaient pas obèses.

Il n'existe pas de détermination par les gènes (sauf très rares caractères comme capacité de mettre sa langue en trèfle ou en U retourné!).

Il n'existe pas de détermination par l'environnement (c'est sûr avoir un bon accent anglais c'est plus simple quand on naît en Angleterre!)

Il n'existe que des CODETERMINATIONS par les gènes et l'environnement.

Une tarte au pomme dépend 1-d'une recette (le gène)

                                                et 2- d'un environnement (qualité des produits + cuisine + cuisinier.ère)

Toute erreur dans la recette peut être compensée par l'environnement

Remarque : Ne jamais écrire en épreuve B qu'un gène "fait" ceci ou cela car une recette seule ne fait pas une tarte.

Un peu de philosophie de vie avec les 9 leçons de Tim Minchin...

Et remontons-nous le moral en regardant Matt danser tout autour d'un monde non confiné... Bonnes vacances !.

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